Программа «PROTEIN 3D» может быть использована для проведения практического занятия со студентами по компьютерному моделированию белковых структур. В данном подразделе приводится методическая разработка этого занятия, проводимого на кафедре микро- и наноэлектроники СПбГЭТУ «ЛЭТИ».

 

Практическое занятие «МОДЕЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ»

 

Цель работы

 

Знакомство с компьютерной программой «PROTEIN 3D» и возможностями ее использования для анализа белковых структур.

 

 

КРАТКАЯ ИНФОРМАЦИЯ О БИОЛОГИЧЕСКИХ НАДМОЛЕКУЛЯРНЫХ СТРУКТУРАХ

Биологические надмолекулярные  структуры – белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, липиды и их комплексы между собой – это основные компоненты живой клетки. В курсах органической химии и биологии дается общее представление  об этих структурах. В частности, белки, состоят из двадцати видов аминокислот и в различных сочетаниях и соотношениях образуют полипептидную цепь. В свою очередь, полипептидные цепи имеют своеобразную укладку и формируют различные уровни надмолекулярной структуры белка. Так, основными элементами вторичной структуры являются -спирали и -структуры. В третичных структурах часто наблюдаются домены. Функциональные белки ассоциированы в комплексы, состоящие из нескольких однотипных субъединиц и т.д. Все эти особенности белковых структур, учитывающиеся также и при их техническом применении в бионической наноэлектронике, необходимо четко представлять будущим техническим специалистам. Для детального представления о белках и других биоструктурах необходимо иметь возможность моделировать их трехмерное представление с помощью компьютерных программ.

 

Основные сведения структуре файлов, хранящихся в PROTEIN DATA BANK. Наиболее детальную информацию о биологических структурах – белках, нуклеиновых кислотах и их комплексах, полисахаридах, липидах чаще всего получают на основе исследований кристаллов этих соединений методом рентгеноструктурного анализа (РСА). Получаемые в результате снятия рентгенограмм и их компьютерной обработки данные о координатах атомов, входящих в структуры, как правило, передаются в банк данных PROTEIN DATA BANK (http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do). Они хранятся в банке в виде текстовых файлов, имеющих расширение xxxx.pdb и находятся в свободном доступе.

Всем текстовым файлам присваивается четырехзначный код,  в котором первый знак слева, как правило, арабская цифра, а три последующих – могут быть цифры или буквы латинского алфавита. Внутри файлов имеется определенная структура: в начальной части записывается информация об исследуемом соединении: класс, источник выделение, название а также подробная ссылка на работу, где опубликовано исследование данного соединения. Большая часть соединений, хранящихся в PROTEIN DATA BANK, являются белками. Например:

PDB Full entry for                                                                           4HHB

HEADER    OXYGEN TRANSPORT                        07-MAR-84   4HHB                                4HHB   3

COMPND    HEMOGLOBIN (DEOXY)                                                                                     4HHB   4

SOURCE    HUMAN (HOMO SAPIENS)                                                                                 4HHB   5

AUTHOR    G.FERMI,M.F.PERUTZ                                                                                         4HHB   6

REVDAT   2   15-OCT-89 4HHBA   3       MTRIX                                                                     4HHBA  1

REVDAT   1   17-JUL-84 4HHB    0                                                                                          4HHB   7

SPRSDE     17-JUL-84 4HHB      1HHB                                                                                   4HHB   8

JRNL        AUTH   G.FERMI,M.F.PERUTZ,B.SHAANAN,R.FOURME                                   4HHB   9

JRNL        TITL   THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN DEOXYHAEMOGLOBIN AT   4HHB  10

JRNL        TITL 2 1.74 ANGSTROMS RESOLUTION                                                              4HHB  11

JRNL        {REF}    J.MOL.BIOL.                   V. 175   159 1984                                                4HHB  12

 

В файле приводится история изучения именно данного соединения, ссылки на оригинальные работы и ряд других полезных данных

Во второй части файла приведены координаты всех атомов, которые удалось определить  методом РСА. Они имеют следующий вид:

 

Записи в файлах сделаны таким образом, чтобы любой опытный программист мог написать программу, обеспечивающую визуализацию структуры соединения, записанного в файле. В PROTEIN DATA BANK имеются разнообразные визуализаторы, доступные для скачивания и использования при просмотре файлов.

 

ДЕМОНСТРАЦИОННАЯ ЧАСТЬ РАБОТЫ

Компьютерная программа «Protein 3D» (Визуализатор надмолекулярных биоструктур «Protein 3D») является одним из таких визуализаторов, предназначенных для просмотра файлов в формате PDB. Помимо различных и общепринятых форм рендеринга, в программе реализованы представления о системах сопряженных ионно-водородных связей,  которые делают ее в своем роде уникальной и полезно для изучения студентами.

Целью данной работы, как было сказано выше, является ознакомление студентов с компьютерной программой «Protein 3D» и возможностями ее использования для анализа белковых структур с помощью различных форм их представления. При этом рассказ программе сопровождается одновременным показом ее работы на конкретных белках и практическим выполнением студентами большинства команд, выполняемых на программе, с записью полученного результата. Это способствует лучшему усвоению материала. По времени эта часть работы должна занимать около часа.

 

ВЕБ-страничка «Визуализатор надмолекулярных структур Protein 3D».

Для ознакомления со свойствами программы «Protein 3D» создана ВЕБ-страничка, которая в конце занятия передается я студентам. В дальнейшем она будет опубликована в Интернета. В ходе занятия проводится краткое знакомство со структурой странички.

Преподаватель предлагает открыть файл index.docx, в результате чего открывается ее содержание.  ВЕБ страничка «Визуализатор надмолекулярных биоструктур «Protein 3D» состоит из пяти основных разделов: Назначение, Пользователи, Возможности, Описание и Применение. Преподаватель кратко рассказывает о каждом из этих пунктов с одновременной их демонстрацией. Студенты кликают кнопки разделов и кратко знакомятся с их содержанием. Основной упор делается на то, что данная страничка может служить удобной инструкцией к пользованию самой программой. По этой причине знакомство с   ВЕБ страничкой не должно превышать 10 минут.

 

Знакомство с работой компьютерной программы «Protein 3D».

 

В результате проведения работы студенты получат:

-  представление о назначении, устройстве и правилах работы с компьютерной программой «PROTEIN 3D»;

- навыки работы с программой «PROTEIN 3D»;

- более глубокие знания и представления о принципах организации и особенностях функционирования белков.

Для демонстрации работы программы и показа структур используются следующие файлы:

1.           4HHB – дезоксигемоглобин человека

2.           1I1B – интерлейкин человека

3.           1AXE – алкогольдегидрогеназа лошади

Выбор этих файлов обусловлен тем, что белок 4HHB является примером a-спирального белка, белок 1I1B содержит преимущественно b-структуру,  а белок 1AXE содержит оба типа структур и является примером типичного фермента.

 

1.           Общий вид программы

 

Производят запуск программы. Преподаватель просит студентов через иконку File открыть файл 4HHB и на этом файле рассказывает об общем устройстве программы. Для знакомства с общим видом программы переходите в разделе Описание в подраздел Общий вид программы.

Далее рассказывается об устройстве иконок с одновременной демонстрацией работы программы на белках 4HHB.

 

2.   Иконки

 

Для знакомства с иконками в разделе Описание в подраздел Иконки.

В подразделе Иконки записаны 9 названий иконок, при открытии которых студенты могут ознакомиться с основными командами этих иконок.

Преподаватель рассказывает о них с использованием непосредственно самой программы.

 

А) Иконка File

 На примере белка 4HHB рассказывается о возможности использования команд иконки File, в частности, распечатки файлов и записи в файл.

 

Учебное задание №1.

На белом фоне в форме представления Atoms 1 (иконка Render)  с качеством Best Quality в формате .jpeg  и производят запись картинки в файл и с помощью Windows проверяют качество записи.

 

Б) Иконка Info

Рассказывается об основных строках иконки – Remarks, Color Distance Field, Structure Prediction Field.  Делали можно прочитать на ВЕБ-страничке. Об остальных строках только упомянуть.

Кликается строка Structure Prediction Field. Это мини-программа. Проводится рассказ о возможностях этой мини-программа для демонстрации особенностей структуры белков (диаграмма содержания основных структур).  Для этого студенты последовательно открывают файлы: 4HHB – дезоксигемоглобин человека (a-спираль); 1I1B – интерлейкин человека (b-структура); 1AXE – алкогольдегидрогеназа лошади (сочетание a -спирали и b-структуры).  На этом белке делается переход к иконке Render.

 

В) Иконка Render

Кликается строек CA-skeleton (a-углеродный скелет).

 

На примере белка 1AXE объясняется, как получается эта форма рендеринга (a-атомы – шарики, соединяющие линии – аналоги пептидных связей). Эта форма рендеринга очень удобна для поиска кофакторов в анализируемом белка (на данном белке – кофактор никотинамид-адениндинуклеотид). Рекомендуется использовать эту форму рендеринга при выполнении задания 1.

 

Г) Иконка HELP

Для знакомства с другими формами рендеринга студенты выставляют открывают иконку HELP и клитают строку Acids Table. Объясняется устройство таблицы, основанной на генетическом коде. Раскраска названий – условная.

Клетки таблицы  чувствительны к курсору мыши. Кликают аминокислоту Arg (в первом ряду вторая клетка слева). Появляется аминокислота Arg в форме рендеринга ATOMS 2. Размер шариков в масштабе соответствует радиусу электронной оболочки атомов по Стюарту и Бриглебу.

 

Знакомство с оптической асимметрией аминокислот. Переключают рендеринг аминокислоты Arg на Atoms and Bonds и рекомендуют студентам ориентировать эту аминокислоту так:  боковую цепь направить вверх, атом аминогруппы – расположить справа, карбоксильную группу – слева.  Атом водорода расположен между ними и направлен к пользователю, а амино- и карбоксильные группы – от пользователя. Принимается, что такое расположении заместителей у a-углеродного атома  соответствует с L-конфигурации аминокислот. Зеркально расположение заместителей соответствует  D-конфигурации. Все аминокислоты белков имеют  L-конфигурацию заместителей у a-углеродного атома  .

                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                             

Затем на файле 1AXE просматривают оставшиеся типы рендеринга, пропуская две строки, связанные с Н-связями:

-  Atoms and Bomds;

- Atoms 1;

- Atoms 2.

- Paper  (бумажные модели).

Для демонстрации бумажный моделей на файле 1AXE обращают  внимание на раскраску – a–спираль – красного цвета, b–структура – зеленого цвета и объясняют, в чем состоят различия между ними.

 

Г) Иконка View

Демонстрация различных форм выделения атомов.

- Chain only (только основная цепь); показывают только основную цепь (дублирование команды на левой планке);

- CoFactor Atoms  (атомы кофактора); включение и выключение кофактора (дублирование команды на левой планке);

- Atom colors –палитра раскраски атомов. Показывают классическую палитру (атомы азота – голубого цвета, фосфора – желтого) и палитра программы Protein 3D -  атомы азота зеленого цвета, фосфора –голубого цвета.

- Atom-defined color (раскраска, определяемая атомами) – основная установка не программе;

- Properties defined color  (Раскраска, определяемая свойствами боковых цепей) – эта раскраска аналогична таблице аминокислот, вызываемой в иконке HELP;

- Structure defined color  (Раскраска, определяемая типом структуры -= раскраска аналогична форме рендеренга Paper, но там используется упрощенное представление структуры).

Упомянутые выше формы представления используются для белков с любым количеством субъединиц, включая и одну субъединицу. Для анализа структур, состоящих их нескольких субъединицами. Предлагается открыть иконку Subunits  выставить галочки против еще трех субъединиц, а затем открыть белок 4HHB.

На строке - Structure defined color   все четыре субьелиницы имебт сходную раскраску. Производят переключение на следующую строку:

- Subunits-defined color  (Раскраска, определяемая субъединицами). Каждая из четырехсубъединиц гемоглобина раскрасилась своим цветом. Эта раскраска сохраняется и при других формах рендеринга, например CA-skeleton (проверяют).

В структуре многих белков имеются комплексы, например, гемоглобин содержит два типа субъединиц: альфа и бета. Следующая строка:

- Two-type subunits color  (Раскраска двух типов субъединиц) позволяет визуализировать разные субъединицы этого белка: две альфа-субъединицы – красного цвета и две бета-субъединицы – зеленого цвета.

Количество комплесов в белках может быть различно.  Наиболее часто комплексы представлены в виде пары. В гемоглобине две пары комплексов, что выявляет следующая  раскраска:

- Dimer couple  (Раскраска пар димеров);

 

Остальные иконки для нашего занятия несущественны и студенты могут с ними ознакомиться самостоятельно, с использованием ВЕБ-странички.

 

3.   Рендеринг и иконка CIHBS

 

Прежде чем рассматривать этот раздел - открывают HELP и отыскивают раздел Общие сведения.

 

Из-за недоработки программиста лучше использовать другой вариант: в папке компьютерная программа Protein 3D студенты отыскивают и открывают файл PE3D_TR. В нем имеется раздел «О СИСТЕМАХ СОПРЯЖЕННЫХ ИОННО-ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ», в котором подробно рассказывается об этих системах. В ходе занятия преподаватель кратко рассказывает об особенностях этих систем. Учитывая важность этих систем для демонстрации программы приводим полностью содержание этого раздела.

 

О СИСТЕМАХ СОПРЯЖЕННЫХ ИОННО-ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ

Концепция систем сопряженных ионно-водородных связей (ССИВС) неоднократно публиковалась. Она основана на допущении, что элементы биоструктур, биомолекулы (аминокислоты, азотистые основания, липиды  и т.д.) обладают неким системообразующим свойством, обеспечивающим их участие в формировании биоструктур, а также в переносе энергии и зарядов в этих структурах.

Понятия простой и резонансной группы. Для выявления системообразующих свойств в составе биомолекул были выделены два минимальных сочетания атомов – простые и резонансные группы.

Простой группой (R–Z) называется сочетание из двух атомов элементов- органогенов (C, N, O, P, S), содержащие одинарную s-связь.

Резонансной группой (Q–R=X) называется сочетание из трех атомов элементов-органогенов, содержащее две s- и одну p-связь, способную к перемещению, резонансу: Q–R=X ßà Q=R–X. В этом понятии в обобщенном виде используются представления о резонансе двойных связей, развитые Л. Полингом. В различных работах была предложена таблица, систематизирующая эти группы, расположенные в порядке возрастания молекулярной массы (табл.1).                                                                                                                                                  

Таблица 1

Типы групп, встречающихся в биомолекулах и биоструктурах

 

На основе анализа таблицы 1 можно сделать следующие выводы:

- в группах, составляющих биомолекулы, используются сочетания лишь из пяти элементов-органогенов (C, N, O, P, S);

- количество сочетаний ограниченно – 5 простых и 15 резонансных групп.

В молекулах, входящих в состав работающих биоструктур, другие группы не найдены.

Системы сопряженных ионно-водородных связей. Взаимодействие между простыми и резонансными группами через атом водорода может приводить к образованию следующих систем (схема 1):

                        R                                                           R

HQ₁–R=X₁...HZ₁...HQ₂–R=X₂...     ...HQ_n–R=X_n...HZ_m    (1)

 

Предельными вариантами в этом случае являются системы, состоящие из регулярно чередующихся резонансных и простых групп и системы, содержащие только резонансные группы. Формулируется два принципа концепции ССИВС: принцип континуальности (непрерывности) ССИВС при построении биоструктур и принцип сопряжения через вородную связь для переноса зарядов. Эти принципы реализованы в рендеринге CIHBS (иконка Render) и в иконке CIHBS.

 

Работа с CIHBS

Преподаватель предлагает восстановить в иконке Subunits только одну галочку и открыть снова файл 4HHB.  Студенты открывают иконку рендеринг и кликают строчку CIHBS.  Структура белка приобретает вид «скелета», состоящего из ССИВС. Производят проверку вывода в структуре белка ко-фактора (гемной группировки) и при ее обнаружении кликают атом железа (красно-розового цвета).  При этом появляется ССИВС, связывающая этот атом через цикл гистидина со структурой белка.

Вывод информации о составе ССИВС. Для этого открывают иконку CIHBS, кликают строку Sign activated CIHBS и слегка поворачитвают струтур белка. Пии этом в ССИВС появляются наименования атомов или групп, входящих в ССИВС..

Запись информации о структуре ССИВС. Для записи информации кликают следующую строку в иконке CIHBS – Show CIHBS links. Плвляется окно, в котором выведены в форме условной записи выделенные ССИВС. Студенты нажимают кнопку Save links, в результате чего появляется окно для записи этой информации в текстовый файл.

 

Учебное задание 2.

Записать выделенные в субъединице гемоглобина ССИВС в текстовый файл и проверить наличие записи в файл. Студенты все выполняют предложенное задание. В результате должен быть записан текстовый файл с названием 4HHB.txt.

 

Выделение и запись с помощью программы Protein 3D информации для отдельных типов связей

Предварительное объяснение на доске. Преподаватель проводит объяснение, как обозначаются различные типы водородных связей в пентафрагменте белка:

В пнтафрагменнте -атомы нумеруются слева направо: i, i-1, i-2, i-3, i-4.

Основной тип связи в -спирали пентафрагмента:

 N_iH…O_i-4,

который проявляется в полипептидной цепи.

В начале и в конце альфа-спирали встречаются также связи:

N_iH… O_i-3.

Кроме того, водородные связи с атомами  O_i-4 и O_i-3 образуют боковые цепи у i-го -углеродного атома:

Ri… Oi-4  и Ri… Oi-3.

Еще один тип Н-связей – это водородные связи между полярными группами боковых цепей:

Ri… Ri-4 и Ri… Ri-3.

Практически это все типы связей, встречающиеся в области пентафрагмента белковой -спирали.

 

Реализация выделения типов Н-связей в программе. Преподаватель  переходит в объяснению того, как эти типы связей можно выделять с помощью программы Protein 3D. Предлагается в иконке ССИВС установить галочку против Trace in Memory. Эта установка позволяет в дальнейшем производит запись информации в текстовый файл.

Двигаясь по строке Select Bond types, в иконке CIHBS открывают малую иконку, в которой стоит галочка Show all.

На иконке записаны рассмотренные выше различные варианты водородных связей:

NHi… Oi-3

Ri… Oi-3

Ri… Ri-3

 

NHi…Oi-4

Ri… Oi-4

Ri… Ri-4

Другие варианты, приведенные в малой иконке, нам не понадобятся

 

Учебное задание 3.

Выделить  в субъединице гемоглобина ССИВС Н-связи типа  N_iH…O_i-4, записать их в текстовый файл и проверить наличие записи в файле.

 

Студенты  ставят в малой иконке галочку против N_iH…O_i-4, что соответствует основной Н-связи в -спирали белка и снимают галочку на Show all.

Происходит пересчет структуры и при повороте структуры выявляется расположение выделенного типа Н-связей - N_iH…O_i-4 (они окрашены красным цветом, как на других типах реендернга, например в Paper).

Кликают  строку Show selected bonds. Появляется табличка, в которой нажимаем ОК. Появляется плакетка с выделенными связями. Для записи в текстовый файл студенты нажимают кнопку Save links и в повляющемся окне вписывают название файла с цифрой 1 – 4HHB-1. Записывается тестовый файл 4HHB-1.txt.

 

Таким образом, в результате объяснения студенты выполняют три учебных задания и получают три файла: 4HHB.jpg (рисунок), 4HHB.txt (ССИВС, связывающие гем со структурой белка), 4HHB-1.txt (описание ССИВС в альфа-спиралях белка). Рекомендуется привести содержимое этих файлов в отчете.

 

САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА СТУДЕНТОВ

 

НЕОБХОДИМОЕ ОБОРУДОВАНИЕ:

 

1.    Компьютер типа AT/PC, с установленной средой Windows 98 (желательно), Windows XP или Windows Vista, Windows 7 или 8.

2.    Программа «PROTEIN 3D».

3.    Сайт-инструкция по работе с программой «PROTEIN 3D».

4.    Набор файлов из Protein Data Dank.

Задание 1

Каждому студенту по выбору преподавателя дается по два файла белков, с постановкой следующих задач:

1.    Установить, какой тип структуры является преобладающим в каждом из белков.

2.    Установить, имеется ли в предложенных белках кофактор.

3.    Установить, связаны ли кофакторы (если они имеются) со структурой ССИВС субъединицы.

4.    Установить, состоят ли из белки из субъединиц.

Ответы на эти вопросы записываются в отчете.

 

Практически необходимо выполнить следующее: 

1.    Сделать принт-файлы для каждого из двух белков на белом фоне в рендеринге  <PAPER>.

2.    На белке, содержащем кофактор (ГЕМ – это тоже кофактор)  выделить ССИВС, связанные этим кофактором.

3.    Получить текстовый файл с описанием выделенной ССИВС

В отчете должно быть представлено два рисунка и один текстовый файл, а также список обработанных файлов. 

 

Список обработанных файлов необходимо представить в виде таблицы:

№	Код белка	Наименование белка из PDB-файла	Объем полученного txt-файла
1
2			-

 

Как найти наименование белка:

Открыть с помощью кнопки F3 PDB-файл и  cкопировать COMPOUND

Например: файл 3JUQ  COMPOUND    PHENAZINE BIOSYNTHESIS PROTEIN

Перенести название в таблицу.

При наличии времени, в более продвинутых группах выполняется задание 2.

 

Задание 2

Получение текстовых файлов, описывающих разные типы водородных связей.

1.    Прежде чем переходить к заданию 2, убедитесь, что в иконке CIHBS, если вы идете по строке Select Bond types, то видите, что на малой иконке против  Show all стоит галочка. Если нет, то поставьте.

2.    Для каждого из четырех вариантов имеется своя папка с надписями: Вариант 1, Вариант 2 и т.д. После выполнения задания для одного варианта переписываете туда полученный txt-файл.

 

Начинаете выполнять задание с варианта 1.

Вариант 1

NHi… Oi-3

1.    Открываете файл №1 из списка файлов к заданию.

2.    В иконке RENDER устанавливаете строку CIHBS. Убедитесь на структуре, что этот тип рендеринга установился.

3.    В иконке CIHBS установите галочку против Trace in Memory.

4.    В иконке CIHBS идете по строке Select Bond types и видите малую иконку, на которой стоит галочка Show all.

5.    На малой иконке устанавливаем вариант:

                        NHi… Oi-3

Это водородная связь i-той боковой цепи с Oi-3 атомом.

 

6.    Снимаете галочку с Show all.

Происходит пересчет структуры и при повороте структуры мышкой Вы видите расположение выделенных типов связей.

7.    Кликаете строку Show selected bonds.

8.    Появляется табличка Information с числом атомов, участвующих в образовании Н-связей.

9.    Нажимаете ОК. Появляется плакетка с выделенными связями.

10. Производите запись текстового файла с указанием четырехзначного кода белка без обозначения PDB.

11. Проверяете наличие txt-файла в папке файлов задания  2 и содержание txt-файла (найдите его, он должен быть там) . Если все в порядке, переписываете его в  папку с надписью Вариант 1.

12. Закрываете плакетку и на малой иконке устанавливаете галочку Show all.

Затем переходите к следующему белку в папке ФАЙЛЫ ДЛЯ ЗАДАНИЯ 2 и все делаете по алгоритму, но установку Н-связей на малой иконке не меняете.

Делаете от двух до пяти белков на одной установке, как скажет преподаватель.

Далее

Переходите к варианту 2.

NHi… Oi-3

Ri… Ri-3

 

1.           Снова открываем файл №1 из списка файлов к заданию 2. И далее в соответствии с описанным выше алгоритмом. Резултаты после обработки всех белков переписываете в папку Вариант 2.

Далее проводите работу с вариантами 3 и 4.

Вариант 3

NHi…Oi-4

Ri… Oi-4

 

Вариант 4

NHi…Oi-4

Ri… Ri-4

После завершения задания 2 в отчете приводится   список обработанных файлов составленный согласно таблице.

Список обработанных файлов необходимо представить в виде таблицы:

№	Код белка	Наименование белка из PDB-файла	Объем полученных txt-файлов
			Вар.1	Вар.2	Вар.3	Вар.4
1
2

 

 

Содержание отчета

1.    Цель лабораторной работы

2.    Основные сведения о назначении и устройстве компьютерной программы Protein 3D.

3.     Содержание иконок, на которых выполнены в процессе объяснения учебные задания. Результаты выполнения учебных заданий (у все одинаковые).

4.    По практическому заданию 1:

- ответы на вопросы, поставленные в задании 1;

- результаты выполнения задания 1.

5.    По практическому заданию 2:

-  таблица со списком и размером обработанных файлов.

6.    Выводы по работе.

Контрольные вопросы

 

1.    Как обозначаются белки и другие структуры в Protein Data Bank?

2.    Как изображаются белки в ренедеринге CA-skeleton? Что удобно обнаруживать с помощью этой формы рендеринга?

3.    Какая информация, кроме координат атомов, содержится в PDB-файлах и где ее можно найти в программе?

4.    Из каких частей состоит программа «Protein 3D»? Перечислите основные команды, выведенные в интерфейс программы. Покажите на интерлейкине человека.

5.    Покажите, где расположена двумерная диаграмма расстояний между атомами и как она устроена.

6.    Как изображается -спираль и -структура  рендеринге Paper? Покажите на белке 1AXE.

7.    Как можно просмотреть аминокислоты в белке? Проведите практический показ.

8.    Как распознать, к какому типу стерео конфигурации относится та или иная аминокислота?  К какому именно типу  стерео конфигурации относятся природные аминокислоты белков?

9.    Каковы основные принципы концепции систем сопряженных ионно-водородных связей и как эти системы реализованы в программе (на примере белка 1AXE) ?

10.    Каким образом записывается информация о ССИВС, связанных с ко-фактором. (покажите на примере белка 1AXE).

11.    Как записывается информация о ССИВС альфа-спирали белка (покажите на примере белка 1AXE).

12.    Как можно с помощью программы выделить в олигомерном белке индивидуальные субъединицы, белки, образующие комплекс между собой и димеры комплексов.

Литература

1.    Карасев В.А., Лучинин В.В. Введение в конструирование бонических наносистем. М.: Физматлит, 2009, 463 с.  

2.    Карасев В.А., Лучинин В.В., Соколов А.И. Био- и квантово-информационные технологии в наноэлектронике. Учебн. Пособие. СПбГЭТУ «ЛЭТИ», 2013, 220 с.

                                              

Адреса для связи:  genetic-code@yandex.ru  (руководитель проекта),

                                      amino-acids-20@yandex.ru  (программист)

 

Желающих СКАЧАТь программу  приглашаем перейти

На главную страницу